蛋白纯化的方法多样，以下为你介绍几种常见且有效的方法：

亲和层析法

这是基于待分离物质和其特异性配体间特异亲和力来分离的方法。将可亲和的一对分子中的一方以共价键形式与不溶性载体相连作为固定相吸附剂，含混合组分的样品通过时，只有和固定相分子有特异亲和力的物质能被吸附结合，无关组分随流动相流出，改变流动相组分可洗脱结合的亲和物。它具有高选择性、高纯度、快速、浓缩等特点，在重组蛋白分离中多作为第一步粗纯，能实现对绝大部分杂质蛋白的去除。

离子交换层析法

该方法基于蛋白与离子交换材料之间的电荷相互作用进行纯化。离子交换材料是能与具有相反电荷的蛋白质分子发生相互作用的固相材料，目标蛋白混合物与离子交换材料接触时，目标蛋白会发生吸附，之后通过改变洗脱条件（如pH值或离子浓度）使目标蛋白洗脱。它属于吸附性分别方式，纯化过程可逆、操控性强且能实现样品浓缩，在精纯试验中常与其它方法结合使用。

凝胶过滤层析法（分子筛层析、排阻层析）

这是通过分子量差异将混合物中蛋白质分离的方法。利用凝胶材料（如琼脂糖或琼脂糖 - 聚丙烯酰胺凝胶），分子在凝胶孔隙中的渗透性不同实现分离，较大蛋白分子无法进入凝胶孔隙，较小蛋白分子能渗透进入，从而使不同大小蛋白分子先后溢出。其优点是操作简单、速度快、分离条件温和，对蛋白质活性无不良影响，一般用于蛋白纯化的最后一步。

盐析法

中性盐对蛋白质溶解度有显著影响，在低盐浓度下随盐浓度升高蛋白质溶解度增加（盐溶），盐浓度继续升高时蛋白质溶解度下降并析出（盐析）。大量盐加入蛋白质溶液中，高浓度盐离子夺取蛋白质分子水化层使之“失水”，蛋白质胶粒凝结沉淀析出，溶液pH在蛋白质等电点时效果更好。各种蛋白质盐析所需盐浓度不同，调节中性盐浓度可使混合蛋白质溶液中各蛋白质分段沉淀，该方法常用作实验室蛋白纯化的第一步，可初步粗提蛋白质。

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