蛋白纯化的常用方法主要包括以下几类：

1. 亲和层析法：利用生物分子特异性结合原理（如镍离子与6×His标签蛋白结合），通过固定亲和配体选择性吸附目标蛋白，适用于高特异性纯化。
2. 凝胶过滤层析法：基于分子大小差异分离，大分子蛋白因无法进入凝胶颗粒内部而快速流出，小分子则滞留更久，适用于不同分子量蛋白的分离。
3. 离子交换层析法：依赖蛋白质带电性质，通过改变溶液离子强度或pH值控制吸附与解吸，实现带电差异蛋白的分离。
4. 疏水色谱法：利用蛋白质疏水性差异，在高盐环境下目标蛋白与疏水树脂结合，降低盐浓度后洗脱，适用于疏水特性明显的蛋白。
5. 透析与超滤：通过半透膜去除盐类、小分子杂质或置换缓冲液，常用于预处理或缓冲液更换。
6. 多模式层析：结合离子交换、疏水作用等多种作用力，相比单一模式更高效，尤其适合复杂体系的重组蛋白纯化。

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