蛋白纯化常用方法主要包括以下几类：

1. 亲和层析法：利用生物分子间特异性结合原理（如6×His标签与镍离子结合），通过固定亲和配体选择性吸附目标蛋白，适用于高特异性纯化。
2. 离子交换层析法：基于蛋白质带电性质差异，通过改变溶液离子强度或pH值控制吸附与解吸，实现分离。
3. 凝胶过滤层析法（分子筛）：根据分子大小分离，大分子蛋白无法进入凝胶颗粒内部而先流出，小分子后流出。
4. 沉淀与超滤法：包括盐析（调节离子强度）、等电点沉淀（调节pH）及超滤（通过膜截留大分子），常用于初步纯化或缓冲液更换。
5. 电泳法：利用电场中蛋白质带电差异迁移，如凝胶电泳可分离不同电荷/大小的蛋白。

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