蛋白纯化的常用方法主要包括以下几类：

1. 亲和层析：利用目标蛋白与固定配体（如组氨酸标签与镍离子、GST标签与谷胱甘肽等）的特异性结合进行分离，常见有镍柱、GST柱、MBP柱及抗体亲和纯化等，通过竞争性洗脱（如提高咪唑浓度）获得目标蛋白。
2. 离子交换层析：基于蛋白质在特定pH下的带电性质，与带相反电荷的树脂吸附，通过改变缓冲液离子强度或pH洗脱。
3. 凝胶过滤层析（分子排阻）：根据蛋白质分子大小差异分离，大分子先流出，小分子后流出。
4. 疏水作用层析：利用蛋白质表面疏水基团与疏水树脂的相互作用，通过降低盐浓度洗脱。
5. 溶液分离法：如超滤、离心、沉淀等，用于大体积溶液处理，去除细胞碎片或低分子量杂质。
6. 电泳法：包括凝胶电泳等，基于蛋白质带电性在电场中迁移分离。

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