蛋白纯化的常用方法主要包括以下几类：

1. 亲和层析：利用目标蛋白与配体的特异性结合实现分离，常见类型有镍柱（结合His标签蛋白）、GST柱（结合GST标签蛋白）、MBP柱（结合MBP标签蛋白）及抗体亲和纯化等，通过竞争性洗脱（如提高咪唑浓度）获取目标蛋白。
2. 离子交换层析：基于蛋白质表面电荷差异，在特定pH条件下与带相反电荷的树脂吸附，通过改变盐浓度或pH洗脱。
3. 凝胶过滤层析（分子筛）：根据蛋白质分子大小差异分离，适用于脱盐、缓冲液交换及大小差异大的蛋白混合物分离。
4. 沉淀法（如盐析）：通过改变溶液离子强度或pH，利用蛋白质溶解度差异初步分离，适用于粗纯化。
5. 疏水作用层析：基于蛋白质表面疏水区域与介质的相互作用分离，常与离子交换层析联用提高纯度。
6. 电泳法：如凝胶电泳，利用电场中蛋白质带电性质差异分离，可用于纯度鉴定。

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